MODELAGEM E ESTUDOS ESTRUTURAIS COMPUTACIONAIS DA PROTEÍNA UDP-N-ACETILMURAMOIL-L-ALANIL-D-GLUTAMATO-2,6-DIAMINOPIMELATO LIGASE DE Pseudomonas aeruginosa
COMPUTATIONAL MODELING AND STRUCTURAL STUDIES OF THE UDP-N-ACETYLMURAMOYL-L-ALANYL-D-GLUTAMATE-2,6-DIAMINOPIMELATE LIGASE PROTEIN FROM PSEUDOMONAS AERUGINOSA
DOI:
https://doi.org/10.51473/rcmos.v1i2.2025.1302Palavras-chave:
Pseudomonas aeruginosa. Modelagem por Homologia. MurE.Resumo
A relevância hospitalar da Pseudomonas aeruginosa é considerável, portanto, devem ser realizados estudos a respeito de proteínas presentes na bactéria que sejam alvos terapêuticos para a descoberta de novos fármacos antimicrobianos. Assim, enzimas, como a UDP-N-acetilmuramoil-L-alanil-D-glutamato-2,6-diaminopimelato ligase (MurE), que apresentam papel metabólico importante e não são homólogas nos mamíferos, são valorosos alvos em potencial para o desenvolvimento de novas drogas (AMERA et al., 2019). A MurE participa da síntese da mureína, uma substância envolvida na formação da parede celular bacteriana, um item indispensável à sobrevivência do microrganismo. Assim, neste trabalho realizou-se a modelagem computacional por homologia com os programas de bioinformática Modeller e T-Coffee. Espera-se que estas informações teóricas possam ser agregadas aos conhecimentos bioquímicos, para que, num próximo estudo, auxiliem na identificação de ligantes para a MurE como alvo terapêutico.
Downloads
Referências
AMERA, G. M.; KHAN, R. J.; PATHAK, A.; KUMAR, A.; SINGH, A. K. Structure based in-silico study on UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate-2,6-diaminopimelate ligase (MurE) from Acinetobacter baumannii as a drug target against nosocomial infections. Informatics in Medicine Unlocked, Nova Iorque, v. 16, ago. 2019. Disponível em: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2352914819301066. Acesso em: 28 set. 2022. DOI: https://doi.org/10.1016/j.imu.2019.100216
BORDIGNON, J. C.; LIMA, L. R. Etiologia de infecções hospitalares e perfil de sensibilidade aos antimicrobianos em um hospital do sudoeste do Paraná, Brasil. Revista Brasileira de Análises Clínicas, Rio de Janeiro, v. 49, n. 3, set. 2017. Disponível em: http://www.rbac.org.br/wp-content/uploads/2017/11/RBAC-vol-49-3-2017-ref-566-corr.pdf. Acesso em 19 set. 2022. DOI: https://doi.org/10.21877/2448-3877.201700566
GORDON, E. et al. Crystal Structure of UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamate:meso-Diaminopimelate Ligase from Escherichia coli. The Journal of Biological Chemistry, Rockville, v. 276, n. 14, abr. 2001. Disponível em: https://www.jbc.org/article/S0021- 9258(19)34540-5/fulltext. Acesso em 19 set. 2022. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M009835200
NEVES, P. R.; MAMIZUKA, E. M.; LEVY, C. E.; LINCOPAN, N. Pseudomonas aeruginosa multirresistente: um problema endêmico no Brasil. Jornal Brasileiro de Patologia e Medicina Laboratorial, Rio de Janeiro, v. 47, n. 4, p. 409-420, ago. 2011. Disponível em: https://www.scielo.br/j/jbpml/a/kwn5RVkLXyYLzpQf5mbwCTt/abstract/?lang=pt. Acesso em 5 out. 2022. DOI: https://doi.org/10.1590/S1676-24442011000400004
PARADIS-BLEAU, C.; LLOYD, A.; SANSCHAGRIN, F.; MAAROUFI, H.; CLARKE, T.; BLEWETT, A.; DOWSON, C.; ROPER, D.; BUGG, T.; LEVESQUE, R. C. Pseudomonas aeruginosa MurE amide ligase: enzyme kinetics and peptide inhibitor. Biochemical Journal, New Haven, v. 421, n. 2, p. 263-272, abr. 2009. Disponível em: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19400768/. Acesso em 18. out. 2022. DOI: https://doi.org/10.1042/BJ20081395
RUANE, K. M. et al. Specificity determinants for lysine incorporation in Staphylococcus aureus peptidoglycan as revealed by the structure of a MurE enzyme ternary complex. The Journal of Biological Chemistry, Rockville, v. 288, n. 46, p. 33439-33448, nov. 2013. Disponível em https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24064214/. Acesso em 18 out. 2022. DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M113.508135
VERLI, H. Bioinformática: da biologia à flexibilidade moleculares. 1. ed. São Paulo: SBBq, 2014. 282 p.
Downloads
Arquivos adicionais
Publicado
Edição
Seção
Categorias
Licença
Copyright (c) 2025 Flavio Teodoro (Autor)

Este trabalho está licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Este trabalho está licenciado sob a Licença Creative Commons Atribuição 4.0 Internacional (CC BY 4.0). Isso significa que você tem a liberdade de:
- Compartilhar — copiar e redistribuir o material em qualquer meio ou formato.
- Adaptar — remixar, transformar e construir sobre o material para qualquer propósito, inclusive comercial.
O uso deste material está condicionado à atribuição apropriada ao(s) autor(es) original(is), fornecendo um link para a licença, e indicando se foram feitas alterações. A licença não exige permissão do autor ou da editora, desde que seguidas estas condições.
A logomarca da licença Creative Commons é exibida de maneira permanente no rodapé da revista.
Os direitos autorais do manuscrito podem ser retidos pelos autores sem restrições e solicitados a qualquer momento, mesmo após a publicação na revista.